Co ma wpływ na wrażliwość insulinową?

Co ma wpływ na wrażliwość insulinową?

Termin „wrażliwość insulinowa” bywa szczególnie popularny wśród osób, których celem jest szeroko pojęte kształtowanie sylwetki, przy czym przede wszystkim – budowanie masy mięśniowej. Co ciekawe, ma to swoje uzasadnienie (o czym wspomnę w artykule), jednak warto dodać, że stan gospodarki glukozowo-insulinowej ma znacznie szerszy wpływ na organizm i nie zamyka się wyłącznie na omówiony aspekt sportowy. Niestety wraz ze wzrostem renomy omawianego zagadnienia, zaczęto zapominać o tym co kluczowe, na rzecz czynników, których istotność jest wysoce wątpliwa. Doprowadziło to do popularyzacji w szerokiej gamy suplementów i różnego rodzaju środków, mających ową wrażliwość poprawiać. Co posiada jednak rzeczywiście kluczowy wpływ na tytułowe zagadnienie?

Czym jest wrażliwość insulinowa?

Za wrażliwość na insulinę uznaje się zdolność reagowania komórek posiadających receptor insulinowy (m.in. mięśniowych, tłuszczowych, wątrobowych) na działanie insuliny. Pisząc kolokwialnie – świadczy ona o tym jak dobrze organizm radzi sobie z glukozą poprzez wydzielanie wspomnianego hormonu. Jeśli cały mechanizm działa prawidłowo, to po wzroście poziomu cukru we krwi (przykładowo po konsumpcji posiłku), trzustka uwolni odpowiednio dobraną dawkę insuliny, czego konsekwencją będzie powrót poziomu glukozy do wartości fizjologicznych. Jeżeli natomiast mechanizm na swój sposób szwankuje – występuje insulinooporność lub zwyczajnie pogorszona wrażliwość na insulinę – to normalny lub podwyższony poziom insuliny wywołuje osłabioną odpowiedź biologiczną [1].

*Czy wrażliwość insulinowa jest aspektem ważnym podczas kształtowania sylwetki?

Insulina, prócz tego, że jest w pewnym stopniu odpowiedzialna za metabolizm glukozy, to jest również ważnym regulatorem metabolizmu białek. Jednym z jej „kluczowych zadań” jest hamowanie rozpadu białek mięśniowych (MPB). Stąd w przypadku zaburzeń ze strony insuliny, może dojść do zmniejszonego obrotu białek mięśni szkieletowych. Ponadto, podkreślając przeważne współwystępowanie nadmiernego poziomu zatłuszczenia (w związku, z którym prawdopodobnie dochodzi do obniżenia „wrażliwości anabolicznej”) z insulinoopornością, możliwość rozbudowy masy mięśniowej jest prawdopodobnie silnie ograniczony. Wspomniane hipotetyczne zależności znajdują również potwierdzenie w ograniczonej liczbie dowodów naukowych [2].

Czynniki, na które wpływu nie mamy

Prócz aspektów, na które wpływ mamy (w kontekście wrażliwości tkanek na insulinę), występują również czynniki niemodyfikowalne. Zalicza się do nich m.in. uwarunkowania genetyczne, płeć oraz wiek. Wydaje się, że wrażliwość insulinowa jest ujemnie związana z wiekiem, choć może to być bardziej związane ze stylem życia niż z wiekiem per se – kwestia jest nieco wątpliwa [1,3,4].

Czynniki, na które wpływ mamy

Do najważniejszych aspektów, na które wpływ jednak mamy, zalicza się spadek masy ciała i utrzymanie względnie niskiego poziomu tkanki tłuszczowej. Istnieje silny związek między otyłością a opornością na insulinę – osoby insulinooporne mają zazwyczaj więcej tłuszczu zapasowego. Tkanka tłuszczowa wydziela liczne aktywne biologicznie związki zwane adipokinami. Niektóre z nich (m.in. adiponektyna, czy rezystyna) wpływają na wrażliwość insulinową tkanek i narządów. Gdy poziom zatłuszczenia rośnie, niektóre adipokiny uwalniane są w zbyt dużych ilościach, co skutkuje m.in. obniżeniem wrażliwości tkanek obwodowych na działanie insuliny [1].

Biorąc pod uwagę powyższy czynnik, od razu należy wspomnieć o diecie hipokalorycznej (ujemnym bilansie energetycznym). Przewlekłe nadmierne przekarmianie sprzyja hiperinsulinemii i oporności na insulinę poprzez stymulację wydzielania insuliny, syntezę triglicerydów i nagromadzanie tłuszczu. Stosując więc dietę z deficytem kalorycznym, możemy istotnie poprawić wrażliwość tkanek na omawiany hormon [1].

Równie istotnym aspektem jest aktywność fizyczna. Regularny trening, zarówno u ludzi zdrowych, jak i opornych na insulinę ma na nią pozytywny wpływ. W kwestii aktywności chodzi o każdą formę ruchu – zarówno o zwykły spacer, jak i wysiłek o charakterze aerobowym lub oporowym. Co ciekawe – poprawa wrażliwości na insulinę w konsekwencji wysiłku fizycznego może wystąpić niezależnie od utraty masy ciała. Istnieją również przesłanki, że największe korzyści daje mieszanie różnych form aktywności (wysiłków o charakterze wytrzymałościowym i siłowym). Ponadto, niektóre źródła sugerują, że wspomniany efekt jest stosunkowo krótkotrwały (od kilku do kilkudziesięciu godzin po wysiłku). Stąd też najlepsze efekty zapewni regularny trening [1,4 -6].

Nieobojętnym czynnikiem jest również sam skład diety. Okazuje się, że diety wysokotłuszczowe mają wysokie powinowactwo do pogarszania wrażliwości na insulinę. Szczególnie niekorzystnie na gospodarkę węglowodanową oddziałują kwasy tłuszczowe nasycone i tłuszcze trans. Natomiast istnieją ograniczone dowody, że wielonienasycone kwasy tłuszczowe (co ciekawe dotyczy to również kwasów z rodziny omega-6, nie samych omega-3) przyczyniają się poprawy wrażliwości insulinowej. Sugeruje się również potencjalnie korzystny wpływ jednonienasyconych kwasów tłuszczowych [1,7-9].

Opieranie się na produktach nisko przetworzonych i odpowiednia podaż witamin oraz składników mineralnych (przy czym składniki o potencjalnym znaczeniu obejmują m.in. cynk, chrom, magnez) to kolejna kwestia, o którą warto zadbać, gdy celem jest poprawa gospodarki glukozowo-insulinowej [1].

Istotną kwestią jest również sen. Już krótkotrwałe ograniczenie snu może negatywnie odbić się na gospodarce węglowodanowej – jak wskazują wyniki pracy Buxton OM i in. (2010) – ograniczenie snu (5 h/noc) przez 1 tydzień znacząco zmniejsza wrażliwość na insulinę [10]

Istnieją również ograniczone dowody, że niebagatelne znaczenie ma unikanie nadmiernego i/lub permanentnego stresu. Chroniczny stres może mieć wpływ na ryzyko insulinooporności [11].

Dopiero na samym końcu znaleźć powinny się suplementy diety. Jako rzecz wartą podkreślenia (ze względu na stosunkowo silne wsparcie w literaturze naukowej) jest suplementacja magnezem. Jak wynika z meta-analizy z roku 2016 – suplementacja magnezu przez ≥4 miesiące może znacznie poprawić wskaźnik sprawdzające niezawodność gospodarki glukozowo-insulinowej (m.in. HOMA-IR) [12].

Co do innych dodatków do żywności/suplementów (cynamon, ocet, morwa biała, berberyna, itd.) to pomijając niekiedy ich wątpliwą skuteczność i bezpieczeństwo – zdecydowanie ich rola jest przeceniana względem dużo ważniejszych aspektów przedstawionych wyżej.

Najpierw zadbaj o podstawy.

  1. Wilcox G. Insulin and Insulin Resistance, Clin Biochem Rev. 2005 May; 26(2): 19–39.
  2. Guillet C, Delcourt I, Rance M i in. Changes in basal and insulin and amino acid response of whole body and skeletal muscle proteins in obese men. J Clin Endocrinol Metab 2009;94:3044–50.
  3. Short KR, Vittone JL, Bigelow ML i in. Impact of aerobic exercise training on age-related changes in insulin sensitivity and muscle oxidative capacity. Diabetes. 2003 Aug;52(8):1888-96.
  4. Uusitupa M, Lindi V, Louheranta A i in. Long-term improvement in insulin sensitivity by changing lifestyles of people with impaired glucose tolerance: 4-year results from the Finnish Diabetes Prevention Study. Diabetes. 2003 Oct;52(10):2532-8.
  5. AbouAssi H, Slentz CA, Mikus CR i in. The effects of aerobic, resistance, and combination training on insulin sensitivity and secretion in overweight adults from STRRIDE AT/RT: a randomized trial. J Appl Physiol (1985). 2015 Jun 15;118(12):1474-82.
  6. Nassis GP, Papantakou K, Skenderi K i in. Aerobic exercise training improves insulin sensitivity without changes in body weight, body fat, adiponectin, and inflammatory markers in overweight and obese girls. Metabolism. 2005 Nov;54(11):1472-9.
  7. Koska J, Ozias MK, Deer J i in. A human model of dietary saturated fatty acid induced insulin resistance. Metabolism. 2016 Nov;65(11):1621-1628.
  8. Sears B, Perry M. The role of fatty acids in insulin resistance. Lipids Health Dis. 2015 Sep 29;14:121
  9. Imamura F, Micha R, Wu JH i in. Effects of Saturated Fat, Polyunsaturated Fat, Monounsaturated Fat, and Carbohydrate on Glucose-Insulin Homeostasis: A Systematic Review and Meta-analysis of Randomised Controlled Feeding Trials. PLoS Med. 2016 Jul 19;13(7):e1002087.
  10. Buxton OM, Pavlova M, Reid EW i in. Sleep restriction for 1 week reduces insulin sensitivity in healthy men. Diabetes. 2010 Sep;59(9):2126-33
  11. Yan YX, Xiao HB, Wang SS i in. Investigation of the Relationship Between Chronic Stress and Insulin Resistance in a Chinese Population. J Epidemiol. 2016 Jul 5;26(7):355-60.
  12. Simental-Mendía LE, Sahebkar A, Rodríguez-Morán M, Guerrero-Romero F. A systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials on the effects of magnesium supplementation on insulin sensitivity and glucose control. Pharmacol Res. 2016 Sep;111:272-282.

WYBRAŁEM WPISY, KTÓRE MOGĄ CIĘ ZAINTERESOWAĆ:

Co wpływa na tempo syntezy białek mięśniowych (MPS) w okresie powysiłkowym?

Co wpływa na tempo syntezy białek mięśniowych (MPS) w okresie powysiłkowym?

Białka mięśni szkieletowych u każdego człowieka są w ciągłej przebudowie poprzez jednoczesne procesy syntezy (MPS) i rozpadu białek mięśniowych (MPB). W normalnych warunkach oba procesy – kolokwialnie pisząc – równoważą się. Nie dochodzi wtedy ani do istotnego wzrostu, ani utraty masy mięśniowej. Dopiero w sytuacji gdy proces syntezy (MPS) przekroczy tempo rozpadu, może potencjalnie dojść do przyrostu muskulatury. Analogicznie – gdy MPB przekracza MPS (co ciekawe, przeważnie nie wynika to z nagłego wzrostu MPB, lecz istotnego spadku MPS) – może dojść do utraty tkanki mięśniowej

MPS w okresie potreningowym

Zwiększenie tempa syntezy białek mięśniowych po wysiłku o charakterze oporowym, wydaje się kluczowe ze względu na zdolność do istotnej poprawy adaptacji treningowej. Co ciekawe, już same ćwiczenia prowadzą do wzrostu MPS, niemniej jednak – równowaga netto białek mięśniowych pozostanie ujemna w przypadku braku spożycia pokarmu. Odpowiednia strategia żywieniowa okazuje się więc niebagatelna i to zarówno w samym okresie powysiłkowym, jak i w dłuższym wymiarze czasu.

Co wpływa na tempo syntezy białek mięśniowych (MPS) w okresie powysiłkowym?

Okazuje się, że istnieje naprawdę wiele czynników, które mogą modulować odpowiedź MPS. W styczniu roku 2019 opublikowany został wybitnie ciekawy przegląd autorstwa Jorn’a Trommelen’a i in., którego celem było przedstawienie i przedyskutowanie naszego obecnego zrozumienia czynników dietetycznych i niedietetycznych wpływających na tempo MPS po ćwiczeniach o charakterze oporowym.

Ilość białka

Moore i in. byli pierwszymi, którzy zbadali odpowiedź MPS po spożyciu 0, 5, 10, 20 lub 40 g białka jaj w okresie powysiłkowym (trening dolnych partii). Zaobserwowali zależny od dawki wzrost MPS, przy czym 40g doprowadziło już tylko do nieznacząco większego wzrostu ~ 10% w porównaniu do spożycia 20 gramów.

Kolejne prace, w których trening oporowy obejmował ćwiczenia jednej nogi, dały podobne wyniki. Spożycie 20 g białka serwatkowego było wystarczające do maksymalizacji MPS w spoczynku i w okresie powysiłkowym.

Gdy przeprowadzono jednak eksperyment, w którym uczestnicy przetrenowali całe ciało (FBW), 40 g powodowało znacząco (20%) wyższy wzrost MPS w porównaniu do dawki 20 g.

Na podstawie przedstawionych danych, wydaje się, że w zależności od liczby przetrenowanych partii mięśniowych, rożna porcja protein jest potrzebna do maksymalizacji MPS. Hipoteza ta wymaga jednak potwierdzenia w bardziej bezpośrednim porównaniu. Ponadto, nie wiemy jak prezentowałoby się wyniki, gdyby odżywkę białkową/białka jaj zastąpić konwencjonalnym posiłkiem bogatym w proteiny (podważa się zasadność bezpośredniego przekładania suplementu na posiłek). W tej materii również potrzeba kolejnych prac.

Rodzaj białka

Roślinne źródła białka są zazwyczaj uważane za mniej skuteczne w stymulowaniu MPS niż proteiny pochodzenia zwierzęcego. Wynika to m.in. z przeważnie mniejszej zawartości aminokwasów egzogennych, leucyny i gorszej strawności – więcej o tym pisałem tutaj.

Skompensować można to jednak prawdopodobnie ich wyższą podążą i/lub zjawiskiem komplementarności – typowy mieszany posiłek może zawierać białko odzwierzęce i/lub zawierać różne źródła białka roślinnego, stąd razem mogą one zapewnić bardziej zrównoważony profil aminokwasowy

Trawienie białek i szybkość wchłaniania

Dietetyczne źródła białka mogą znacznie różnić się pod względem strawności i kinetyki wchłaniania. Przykładowo, serwatka jest szybko przyswajalnym białkiem, które powoduje gwałtowny, ale przejściowy wzrost stężenia aminokwasów w osoczu. Natomiast kazeina należy do protein wolno wchłanialnych, które skutkują bardziej umiarkowanym, ale długotrwałym wzrostem. Konsumpcja białek serwatkowych zazwyczaj stymuluje MPS w większym stopniu niż białko kazeiny.

Sugeruje się, że wymagane są większe ilości wolno wchłanialnego białka, aby uzyskać silniejszą stymulację MPS.

Inne komponenty posiłku

Większość prac oceniających wzrost tempa MPS w odpowiedzi na spożycie pokarmu, koncentruje się na konsumpcji białka w pojedynkę. Jednak proteiny zazwyczaj spożywane są jako część mieszanego posiłku.

Dodatek węglowodanów do odżywki białkowej opóźnia wchłanianie protein i kinetykę ich trawienia, choć nie wydaje się by osłabiało odpowiedź MPS. Niestety takie prace również koncentrują się na dodatku suplementu węglowodanowego, a nie spożycia konwencjonalnego posiłku, stąd kwestia dalej pozostaje niepewna.

W przypadku tłuszczów, na podstawie wysoce ograniczonych dowodów, sugeruje się, że nie ma on znaczącego wpływu na trawienie białek, kinetykę absorpcji aminokwasów i wzrost/obniżenie MPS, lecz wyniki pozostają silnie niejednoznaczne (jako osobiste przemyślenie, pozwolę sobie dodać, że może to prawdopodobnie zależeć od jego rodzaju – tj. konkretnych kwasów tłuszczowych).

Ostatnie prace sugerują, że tempo MPS może być modulowane przez spożycie mikroelementów lub innych składników żywności. Przykładowo w jednym z badań interwencyjnych, konsumpcja całych jaj (18 g białka i 17 g tłuszczów) była skuteczniejsza w stymulowaniu MPS po wysiłku niż przy spożyciu samych białek (18 g białka). Niestety na dzień dzisiejszy nie wiemy co leży u podstaw takich wyników i aktualnie nazywane one są niebiałkowymi modulatorami procesów anabolicznych.

Do tej pory tylko jedno badanie oceniło wzrost tempa MPS po spożyciu mieszanego posiłku. Osoby konsumowały 40 g lub 70 g białka (w postaci wołowiny) wraz z konwencjonalnym posiłkiem. Poposiłkowy MPS nie różnił się między spożyciem umiarkowanej lub wysokiej porcji białka w spoczynku lub w trakcie odzysku po wysiłku.

Alkohol

W świetle dostępnych badań naukowych, wydaje się, że spożycie alkoholu (1,5 g/kg m.c.) zaburza odpowiedź MPS po wysiłku, nawet pomimo konsumpcji białka. Dalsze prace są jednak wymagane w celu zbadania, czy istnieje zależność dawka – odpowiedź między spożyciem alkoholu a obniżeniem MPS.

Kwasy tłuszczowe omega-3

Na podstawie obecnych, ograniczonych dowodów naukowych, sugeruje się, że suplementacja kwasami tłuszczowymi omega-3 może zwiększać odpowiedź MPS, przy czym dane nie są jednoznaczne i spekuluje się, że taki efekt następuje gdy spożywane są suboptymalne ilości białka.

Podsumowanie

Należy podkreślić, że omówione aspekty dotyczyły swego rodzaju bezpośrednich czynników mogących mieć kluczowe znaczenie dla tempa syntezy białek mięśniowych w okresie powysiłkowym. Niebagatelnym w tej materii jest również m.in. wiek, masa tkanki mięśniowej, stan energetyczny organizmu, czy regularność uprawiania aktywności fizycznej. Te elementy nie dotyczą jednak strikte okresu potreningowego, stąd pozwoliłem sobie na pozostawienie ich na może oddzielny wpis 🙂

Referencje

Trommelen J, Betz MW, van Loon LJ. The Muscle Protein Synthetic Response to Meal Ingestion Following Resistance-Type Exercise. Sports Med. 2019 Jan 18. Volume 49, Issue 2, pp 185–197

Hipoteza progu leucynowego – kompendium wiedzy

Hipoteza progu leucynowego – kompendium wiedzy

Rola i znacznie protein w procesie jakim jest szeroko pojęte kształtowanie sylwetki nie ulega już praktycznie żadnym wątpliwościom, a ich odpowiednie spożycie uznaje się za jeden z aspektów fundamentalnych, o który należy zadbać gdy celem jest zwiększenie masy mięśniowej lub ograniczenie jej utraty w okresie ujemnego bilansu energetycznego. Ostatnimi czasy coraz większą istotność przypisuje się jednak jednemu z aminokwasów (wchodzącemu w skład białek mięśniowych) – leucynie. Sugeruje się bowiem, że konsumpcja leucyny działa jako swego rodzaju stymulujący sygnał do syntezy białek mięśniowych i tym samym „trigger” całej kaskady reakcji odpowiedzialnych za przebudowę mięśni.

Już ponad 10 lat temu wysunięto hipotezę progu leucynowego, która zakłada, że w celu maksymalizacji wzrostu procesu syntezy białek mięśniowych (MPS) po spożyciu posiłku bogatego w białko, stężenie leucyny musi osiągnąć pewien poziom – przekroczyć próg leucynowy. Wielkość odpowiedzi MPS wydaje się więc proporcjonalna do szczytowego stężenia leucyny w osoczu (lecz do pewnego stopnia i przy spełnieniu pewnych założeń).

Biorąc pod uwagę przytoczone zagadnienie, produkty białkowe, które są bogate w ten aminokwas będą znacznie skuteczniejsze w procesie stymulacji MPS w porównaniu do pokarmów zasobnych w proteiny, lecz z małą zawartością leucyny (np. odżywka białkowa vs. białko sojowe) [1].

Słowem wstępu

Białka mięśni szkieletowych są ciągle przebudowywane poprzez jednoczesne procesy syntezy białek mięśniowych (MPS) i rozpadu białek mięśniowych (MPB). W normalnych warunkach oba procesy – kolokwialnie pisząc – równoważą się. Nie dochodzi wtedy ani do istotnego wzrostu, ani utraty masy mięśniowej. Dopiero w sytuacji gdy proces syntezy (MPS) przekroczy tempo rozpadu, może dojść do przyrostu muskulatury. Analogicznie – gdy MPB przekracza MPS (co ciekawe, przeważnie nie wynika to z nagłego wzrostu MPB, lecz istotnego spadku MPS) – może dojść do utraty tkanki mięśniowej.

Skąd domysły o istotności leucyny?

Prócz wstępnych domysłów na poziomie fizjologii, zaczęło się od badań na modelu zwierzęcym. Jednym z szczególnie ciekawych prac jest badanie Norton LE i in. (2009), w którym zaobserwowano, że u szczurów wysokość piku, ale nie czas trwania MPS, jest proporcjonalny do zawartości leucyny w posiłku. Późniejsze prace z udziałem ludzi przyniosły dość podobne rezultaty.

Od czego zależy próg leucynowy?

– Aktywność fizyczna

Sugeruje się, że u młodych, trenujących osób, już przy dawce 20 gramów białka serwatkowego (1,7 – 2,4 g leucyny) notuje się maksymalizację syntezy białek mięśniowych. Natomiast z drugiej strony – częste okresy bezczynności fizycznej mogą wywoływać oporność anaboliczną, w wyniku której należy dostarczyć większej dawki białka, aby zwiększyć syntezę białek mięśniowych powyżej tempa w spoczynku [3].

Do podobnej sytuacji dochodzi w konsekwencji kontuzji z unieruchomieniem. Sugeruje się wtedy istotnie zwiększyć podaż białka w celu jak największego zachowania masy mięśniowej [4].

– Okres okołotreningowy

O ile w przypadku spoczynku, odpowiedź anaboliczna (wzrost MPS) nie różni się istotnie między podażą 20 a 40 gramów protein ( z odżywki białkowej), o tyle w okresie potreningowym, podaż 40 gramów wypada znacznie lepiej. Sugeruje się, że ważnym aspektem jest tu ilość przetrenowanych partii mięśniowych [4].

– Bilans energetyczny

Ze względu na ograniczoną dostępność energii, białka mięśniowe są mniej wrażliwe na bodziec w postaci aminokwasów – wspomniana już oporność anaboliczna. W konsekwencji dochodzi do ograniczenia procesu budowania masy mięśniowej, a nawet do jej utraty. MPS w spoczynku jest istotnie niższe w porównaniu do stanu, w którym dostarczana jest odpowiednia suma energii. Wydaje się więc, że podczas deficytu energetycznego należy dostarczać więcej białka ogółem (takie są również rekomendacje) [5,6].

– Wiek?

U osób starszych tytułowy próg jest prawdopodobnie wyższy. Choć pojedyncze prace wskazują, iż oporność anaboliczna nie musi być bezpośrednio związana z wiekiem (w niektórych pracach u zdrowych osób w podeszłym wieku ona nie występowała), to większość badań wskazuje na występowanie wspomnianej oporności u seniorów [7,8].

Leucyna to jednak nie wszystko…

Wszystkie egzogenne aminokwasy są wymagane do syntezy białek, a brak jednego lub więcej „cegiełek” może wpłynąć na odpowiedź MPS. Znamiennym przykładem są tu białka roślinne, które przeważnie są niekompletne.

Wykazano, że w celu maksymalizacji białek mięśniowych należy spożyć dużo wyższą porcję niektórych białek roślinnych. Przykładowo, dopiero 65 g hydrolizatu białka pszenicy (dopasowując do zawartości leucyny w 35 g białka serwatki) było w stanie znacznie zwiększyć syntezę białek mięśniowych.

Co ciekawe, istnieją białka roślinne o wysokiej zawartości leucyny – np. kukurydza, w której zawartość leucyny (13,5%) jest większa niż białka serwatki (11,0%). Brakuje jej jednak innych niezbędnych aminokwasów (m.in. lizyny), stąd prawdopodobnie nie będzie lepszym rozwiązaniem od białek mlecznych (choć nie zostało to sprawdzone eksperymentalnie, stąd w tej materii pozostaje bazować na spekulacjach) [9].

Czy dodatek leucyny do posiłku bazującego na roślinach to dobry pomysł?

W przypadku posiłku, w którym ewidentnie aminokwasem ograniczającym jest leucyna, to prawdopodobnie tak, lecz do tej pory nie zostało opublikowane żadne badanie interwencyjne, w którym by to sprawdzano.

Czy dodatek leucyny do posiłku ubogiego w białko to dobry pomysł?

W kontekście maksymalizacji syntezy białek mięśniowych, istnieją dowody, że tak. W pracy z roku 2014, 6,25 g białka serwatkowego uzupełnionego leucyną do 5,0 g całkowitej leucyny wywołało podobny wzrost MPS jak 25 g białka serwatki u młodych mężczyzn po treningu oporowym [10]. W badaniu z roku 2018, 10 g białka mlecznego uzupełnionego leucyną do 3,0 g całkowitej leucyny wywołało podobny wzrost MPS jak 25 g białka serwatki u starszych kobiet po jednostronnych ćwiczeniach oporowych [11]. W pracach z 2006 i 2013 roku, dodanie leucyny (3,5 / 2,5 g) do źródła białka kazeinowego (30/20 g) również istotnie zwiększyło MPS u osób starszych [12,13]

Co jednak kluczowe – dodatek leucyny będzie miał prawdopodobnie sens jedynie w przypadku posiłku, w której tytułowego aminokwasu brakuje. W przypadku odpowiedniej podaży leucyny, jej dodatek nie ma prawdopodobnie sensu. W badaniu z roku 2006 dodatek 3,4 g leucyny do białka serwatkowego (16,6 g) nie przyniósł lepszych efektów w porównaniu z samą serwatką (po treningu nóg) [14].

Czy przekłada się to na wzrost masy mięśniowej?

Tego do końca nie wiemy. W pracy z roku 2009 po 12 tygodniach suplementacji leucyną (2,5 g x 3 dziennie) nie zaobserwowano wzrostu masy mięśniowej u starszych mężczyzn w porównaniu do placebo [15]. Uczestnicy nie wykonywali jednak treningu o charakterze oporowym.

W badaniu z roku 2012, w którym podawano  4 g leucyny do posiłku, 3 razy dziennie, zanotowano zwiększenie syntezy białek mięśniowych po 2 tygodniach suplementacji leucyną u starszych mężczyzn w porównaniu do placebo. Nie badano jednak zmian w składzie ciała [16].

W roku 2018 opublikowano badanie, w którym podawano 2,5 g leucyny, trzy razy dziennie młodym, unieruchomionym (potencjalnie w wyniku kontuzji) mężczyznom. Po 7-dniowej interwencji nie zaobserwowano różnic między grupą placebo a kontrolną w kontekście utraty masy mięśniowej [17].

Niestety aktualne dane w tej materii są mocno ograniczone (przez czas trwania badania, czy brak treningu oporowego), jednak hipotetycznie wydaje się, że taka strategia może się sprawdzić. Przy czym należy oczekiwać na kolejne prace w tej materii.

Czy sama leucyna wystarczy?

Zdecydowanie nie. Choć leucyna stymuluje mTOR, to sama nie zbuduje mięśni. Do przebudowy białek mięśniowych niezbędne są wszystkie egzogenne aminokwasy (EAA). Suplementacja leucyny w pojedynkę jest również niewystarczająca do zwiększenia syntezy białek mięśniowych, co zostało wykazane w badaniach interwencyjnych [18].

Ile wynosi próg leucynowy?

To pytanie nie bez powodu zostawiłem na sam koniec. Choć w wielu pracach naukowych sugeruje się różne wartości (najczęściej sięgają one 2-4 gramów) to tak naprawdę – tego do końca nie wiemy. Jak już wspomniałem – może się on istotnie różnić pomiędzy poszczególnymi osobnikami, okresem kiedy białko jest spożywane, prawdopodobnie zależy również od strawności białka, występowania innych aminokwasów (np. pozostałych BCAA – więcej o tym TUTAJ), czy innych komponentów posiłków. Określenie więc ogólnej, konkretnej wartości nie będzie dokładne.

Referencje

  1. Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, Tarnopolsky MA, Phillips SM. Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. Journal of Applied Physiology 107.3 (2009): 987-992.
  2. Norton LE, Layman DK, Bunpo P i in. The leucine content of a complete meal directs peak activation but not duration of skeletal muscle protein synthesis and mammalian target of rapamycin signaling in rats. J Nutr. 2009 Jun;139(6):1103-9
  3. Tipton KD. Nutritional Support for Exercise-Induced Injuries. Sports Med. 2015 Nov;45 Suppl 1:S93-104.
  4. Witard OC, Jackman SR, Breen L. Myofibrillar muscle protein synthesis rates subsequent to a meal in response to increasing doses of whey protein at rest and after resistance exercise. Am J Clin Nutr. 2014 Jan;99(1):86-95
  5. Areta JL, Burke LM, Camera DM. Reduced resting skeletal muscle protein synthesis is rescued by resistance exercise and protein ingestion following short-term energy deficit. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2014 Apr 15;306(8):E989-97
  6. Helms ER, Aragon AA, Fitschen PJ. Evidence-based recommendations for natural bodybuilding contest preparation: nutrition and supplementation. J Int Soc Sports Nutr. 2014 May 12;11:20.
  7. Moro T, Brightwell CR, Deer RR i in. Muscle Protein Anabolic Resistance to Essential Amino Acids Does Not Occur in Healthy Older Adults Before or After Resistance Exercise Training. J Nutr. 2018 Jun 1;148(6):900-909.
  8. Witard OC, Wardle SL, Macnaughton LS, Hodgson AB, Tipton KD. Protein Considerations for Optimising Skeletal Muscle Mass in Healthy Young and Older Adults. Nutrients. 2016 Mar 23;8(4):181.
  9. Gorissen SHM, Crombag JJR, Senden JMG i in. Protein content and amino acid composition of commercially available plant-based protein isolates. Amino Acids. 2018 Dec;50(12):1685-1695
  10. Churchward-Venne TA, Breen L, Di Donato DM i in. Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial. Am J Clin Nutr. 2014 Feb;99(2):276-86
  11. Devries MC, McGlory C, Bolster DR i in. Leucine, Not Total Protein, Content of a Supplement Is the Primary Determinant of Muscle Protein Anabolic Responses in Healthy Older Women. J Nutr. 2018 Jul 1;148(7):1088-1095
  12. van Vliet S, Smith GI, Porter L i in. The muscle anabolic effect of protein ingestion during a hyperinsulinemic euglycemic clamp in middle-aged women is not caused by leucine alone. J Physiol. 2018 Oct;596(19):4681-4692
  13. Rieu I, Balage M, Sornet C i in. Leucine supplementation improves muscle protein synthesis in elderly men independently of hyperaminoacidaemia. J. Physiol. 2006;575:305–315.
  14. Wall BT, Hamer HM, de Lange A i in. Leucine co-ingestion improves post-prandial muscle protein accretion in elderly men. Clin. Nutr. 2013;32:412–419.
  15. Verhoeven S, Vanschoonbeek K, Verdijk LB i in. Long-term leucine supplementation does not increase muscle mass or strength in healthy elderly men. Am. J. Clin. Nutr. 2009;89:1468–1475.
  16. Casperson SL, Sheffield-Moore M, Hewlings SJ, Paddon-Jones D. Leucine supplementation chronically improves muscle protein synthesis in older adults consuming the RDA for protein. Clin. Nutr. 2012;31:512–519
  17. Backx EMP, Horstman AMH, Marzuca-Nassr GN i in. Leucine Supplementation Does Not Attenuate Skeletal Muscle Loss during Leg Immobilization in Healthy, Young Men. Nutrients. 2018 May 17;10(5).
  18. Tipton KD, Elliott TA, Ferrando AA, Aarsland AA, Wolfe RR. Stimulation of muscle anabolism by resistance exercise and ingestion of leucine plus protein. Appl. Physiol. Nutr. Metab. 2009;34:151–161.

Białko – kompendium wiedzy

Białko – kompendium wiedzy

Cześć! Postarałem się usystematyzować aktualną wiedzę na temat białka w sposób dość praktyczny i zwięzły, tworząc swego rodzaju „mini” kompendium wiedzy. Jeśli zawitałeś tu w celu wyszukania konkretnej informacji – znajdź ją w spisie treści i kliknij 🙂

Czym jest białko?

Białka są niezbędnymi składnikami odżywczymi dla organizmu człowieka. Najważniejszą ich cechą z punktu widzenia żywieniowego jest zawartość aminokwasów – podstawowych jednostek budolcowych.

Funkcje białka

Białko jest głównym składnikiem strukturalnym wszystkich komórek w organizmie, zwłaszcza mięśniowych. Przykładowo – keratyna jest rodzajem białka budującego włosy, czy paznokcie, natomiast kolagen stanowi strukturalne białko występujące m.in. w tkance łącznej. Białka organizmu człowieka są w ciągłym obrocie i w normalnych warunkach rozkładana jest taka sama ilość białka, jaka wykorzystywana jest do budowy i naprawy tkanek.

Białka potrzebne są również do produkcji większości enzymów, niektórych hormonów i neuroprzekaźników, jak i przeciwciał biorących udział w procesach odporności komórkowej organizmu. Pełnią także funkcje transportujące tlen (hemoglobina), żelazo (transferryna) oraz inne składniki odżywcze, czy przechowujące – np. żelazo (ferrytyna). Białka mogą również dostarczać energię, lecz zdecydowanie nie jest to ich główna funkcja, a raczej swego rodzaju „koło ratunkowe” (dostarczają podobną ilość energii co węglowodany ~ 4 kcal na gram) [1].

Żywieniowa klasyfikacja aminokwasów

Nie wszystkie aminokwasy wchodzące w skład białek uznaje się za niezbędne. Niektóre z nich (endogenne) organizm sam potrafi wytworzyć. W żywności występują przeważnie jednak wszystkie razem (w różnych proporcjach).

Jakie jest zapotrzebowanie na białko?

Zapotrzebowania na białko może być zasadniczo różne i zależy m.in. od wieku, rodzaju aktywności fizycznej, stanu zdrowia, stanu fizjologicznego czy stanu gospodarki energetycznej organizmu. Wartości przeliczane są najczęściej na kilogram masy ciała (kg m.c.).

Zapotrzebowanie na białko zdrowej, dorosłej osoby nieaktywnej fizycznie wynosi około 1 g/kg m.c./dzień. Ostatnimi czasy sugeruje się jednak wyższe wartości w przypadku osób starszych – 1,2 do 2,0 g/kg m.c./dobę – w celach prewencyjnych dla sarkopenii [1,2]. W przypadku zmian na tle zdrowotnym lub fizjologicznym (np. ciąża) warto skonsultować się z lekarzem, gdyż pewne zalecenia mogą ulegać zmianie.

Zapotrzebowanie na białko jest również inne u sportowców. Gdy celem jest kształtowanie sylwetki – zapotrzebowanie na tytułowy składnik odżywczy jest stanowczo wyższe. Zalecenia zostały przedstawione w formie tabeli [3,4]:

Podobne wartości przyjmuje się w gdy celem jest poprawa siły mięśniowej.

W przypadku sportów wytrzymałościowych rekomendacje oscylują w granicach 1,2 – 1,6 g kg/m.c./dzień [5].

Wyższe zapotrzebowanie na proteiny występuje także w trakcie kontuzji. Sugeruje się wartości rzędu 2-2.5 g/kg m.c./dobę [6].

Ile białka można wchłonąć w 1 posiłku?

W obiegowych przekonaniach sugeruje się, że istnieje maksymalna ilość białka, która może zostać zabsorbowana przez organizm podczas jednego posiłku. Z punktu widzenia fizjologii człowieka, termin „wchłanianie” opisuje przechodzenie substancji odżywczych z jelit do krążenia ogólnoustrojowego. W oparciu o tę definicję, ilość białka, która może zostać wchłonięta, jest praktycznie nieograniczona. Nie ma żadnych dowodów w postaci badań naukowych, które potwierdzałyby istnienie magicznego progu, powyżej którego białko miałoby się „nie przyswoić” [7].

Optymalna podaż białka w 1 posiłku w kontekście kształtowania sylwetki

W świetle aktualnych doniesień naukowych, za optymalną dystrybucje białka w ciągu dnia uważa się strategie konsumpcji 20–40 g (lub 0,4 g/kg m.c.) protein na posiłek [4,7].

Częstotliwość spożycia białka w kontekście kształtowania sylwetki

Aktualne dowody naukowe wskazują, że najbardziej optymalną częstotliwością spożycia białka w kontekście maksymalizacji syntezy białek mięśniowych (optymalizacji procesu budowania masy mięśniowej) jest jego podaż co około 3 godziny, 4-6 razy dziennie [7].

Źródła białka – roślinne vs odzwierzęce

Źródłem białka jest żywność pochodzenia zwierzęcego i roślinnego. Określanie skuteczności białka odbywa się poprzez ocenę jego jakości i strawności. Jakość odnosi się do dostępności aminokwasów, a strawność uwzględnia efektywność wykorzystania białka. Lepsze jakościowo będą więc proteiny zawierające wszystkie niezbędne aminokwasy. Białka ze źródeł roślinnych są niekompletne, ponieważ na ogół brakuje im jednego lub dwóch niezbędnych aminokwasów. Takie źródła białka nie osiągają zazwyczaj także wysokich wartości pod względem wartości biologicznej (wykorzystania białka netto) i stąd uznaje się je za „gorsze” od protein pochodzenia zwierzęcego [8]. „Niedoskonałość’ białek roślinnych można jednak „zrekompensować” ich ilością.

Źródła zwierzęce: jaja, nabiał, mięso, ryby i drób

Źródła roślinne: warzywa strączkowe, zboża, orzechy, nasiona, produkty sojowe

Komplementarność białka

Istnieje zjawisko komplementarności białek, które pozwala na polepszenie jakości protein pochodzenia roślinnego, poprzez mieszanie ich źródeł. Przykładowo, spożycie zbóż i roślin strączkowych w jednym posiłku pozwala na dostarczenie wszystkich niezbędnych aminokwasów – uzupełniają się one wzajemnie [8].

Czy roślinne białko należy wliczać?

Zdecydowanie tak. Ich wspomnianą już „niedoskonałość” można nadrobić wykorzystując zjawisko komplementarności, jak i zwiększenie ich spożycia. Dodatkowo, wszystkie zalecenia biorą pod uwagę zarówno białko roślinne, jak i zwierzęce.

Konsekwencje niedoboru białka

Metabolizm białka jest bezpośrednio powiązany z gospodarką energetyczną organizmu. Ponieważ zaspokojenie zapotrzebowania na energie jest nadrzędną potrzebą organizmu, to przy niedostatecznej podaży kalorii dochodzi do nadmiernego wykorzystania protein jako źródła energii. Taki stan rzeczy prowadzi do niedożywienia białkowo-energetycznego (PEM). Konsekwencje PEM obejmują m.in. drastyczne zmniejszenie masy mięśniowej, tkanki tłuszczowej, spadek odporności, upośledzenie funkcji trawienia i wchłaniania oraz zahamowaniem tempa rozwoju u dzieci [1].

Zdarza się, że niedobór białka występuje bez niedoborów energii. Wtedy następstwami mogą być: występowanie obrzęków, zwiększony katabolizm, stłuszczenie wątroby, czy zmiany w strukturze włosów [1].

Nadmiar białka – białko a nerki

U zdrowych osób, spożywanie białka w ilościach przekraczających zapotrzebowanie nie wydaje się szkodliwe dla zdrowia [1]. Choć podejmowane są próby określenia jego górnej granicy spożycia to dotychczas brakuje dowodów naukowych by nawet bardzo wysokie ilości uznać za szkodliwe. Najbardziej kontrowersyjnym aspektem jest kwestia nerek i na tym polu istnieje już wiele prac wskazujących na brak jakiegokolwiek zagrożenia. W badaniach stosowane były nawet wartości rzędu 3,4 g/kg m.c./dzień [9]. Ponadto – wyniki metaanalizy badań naukowych autorstwa Devries M. i in (2018) wskazują na brak negatywnego wpływu zwiększonej podaży protein na funkcjonowanie nerek [10].

Obróbka termiczna a białko

Obróbka termiczna ma niekiedy wybitnie duże znaczenie w kontekście strawności białek. Przykładowo, poddanie obróbce termicznej jaja kurzego, może zwiększyć strawność albuminy (białka w jajku) o kilkadziesiąt procent. Natomiast już jego przypalenie może nieść za sobą spadek jego strawności. W przypadku np. roślin strączkowych są to już wartości rzędu 80-90%, stąd odpowiednia obróbka kulinarna wydaje się wręcz fundamentalna w kontekście efektywności wykorzystania białka [11,12].

Suplementacja białkiem

Dostarczenie odpowiedniej ilości protein w ciągu dnia nie wydaje się wybitnie trudne, szczególnie u osób wszystkożernych. Sięgniecie po odżywkę białkową może być jednak po prostu szybkie, wygodne i smaczne. W przypadku białek serwatkowych, mamy do dyspozycji: koncentrat, izolat i hydrolizat białka serwatkowego oraz ich mieszanki. Różnice pomiędzy nimi nie są jednak szczególnie istotne, stąd wybór może pozostać po prostu kwestią preferencji.

W przypadku diet roślinnych, ciekawą alternatywą są natomiast odżywki białkowe na bazie np. grochu, które mogą łatwo pozwolić na uzupełnienie protein w dietach wegan (choć może nie odpowiadać ze względu na smak).

Porcja odżywki białkowej zamiast posiłku?

Stając przed wyborem – suplement vs konwencjonalna żywność, zdecydowanie sięgnąłbym po wariant drugi – odżywka białkowa nie jest wybitnie dobrym źródłem jakichkolwiek innych składników odżywczych (prócz białka). Wybierając konwencjonalną żywność dostarczymy zazwyczaj sporej porcji witamin, składników mineralnych, (ewentualnie węglowodanów i tłuszczów) a nawet niebiałkowych modulatorów procesów anabolicznych (które na dzień dzisiejszy są jeszcze słabo poznane).

Białko okołotreningowo – okno anaboliczne

Przyjęcie pewnej porcji białka po skończonym treningu jest kwestią dość istotną dla procesu regeneracji powysiłkowej, jednak narosło w tej materii sporo mitów. Dość popularnym pojęciem jest „okno anaboliczne” i niekiedy uznaje się, że trwa ono tylko chwilę. Nierzadko zaleca się jak najszybszą konsumpcje białka po wysiłku fizycznym (nawet już w szatni). Takie twierdzenie nie ma jednak wsparcia w literaturze naukowej. Po treningu siłowym mięśnie są uwrażliwione na spożycie białka przez co najmniej 24-48 godzin [13,14]. Nie jest więc koniecznością konsumpcja protein bezpośrednio po zakończeniu aktywności fizycznej (o ile nie trenujesz na czczo – wtedy warto zadbać o w miarę szybkie dostarczenie białka), stąd nie warto się z tym jakoś zbytnio spieszyć (choć nie zyskamy żadnych korzyści w z odwlekania tej czynności w czasie). Optymalnym wyborem jest spożycie białka po prostu w ciągu kilku godzin po treningu.

Co ciekawe – w dobrze kontrolowanych badaniach nie wykazano szczególnych różnic pomiędzy podawaniem białka bezpośrednio przed i po treningu oporowym (w kontekście zwiększania masy mięśniowej).

Za optymalną strategię uznaje się jednak spożycie 20-40 g białka przed, jak i po treningu (w postaci konwencjonalnego posiłku lub odżywki białkowej) [13].

Spożycie białka przed snem

W obiegowych przekonaniach sugeruje się, że spożycie wysokiej porcji białka na noc u osób chcących kształtować sylwetkę jest czymś wręcz koniecznym. Swego czasu dość popularną praktyką stosowaną przez kulturystów była konsumpcja twarogu z oliwą na kolacje. Taka koncepcja jest jednak na dzień dzisiejszy dość kontrowersyjna i niepewna. W wielu pracach osoby, które spożywały porcję białka na noc, konsumowały ją ponad przeciętnie – tzn. jadły sumarycznie więcej białka niż grupa kontrolna. Takie prace mają więc istotne ograniczenie.

Ciekawych wyników dostarcza badanie z roku 2018, gdzie grupa badana dostarczała porcję białka kazeinowego (35 g) na noc, a kontrolna w ciągu dnia. Obie grupy zwiększyły masę i siłę mięśniową w podobnym stopniu [15]. Wydaje się więc, że dalej kluczowa jest ogólna podaż białka w ciągu dnia. Nie można jednak stwierdzić, iż ponadprzeciętna konsumpcja białka na kolacje bezsprzecznie nie przyniesie żadnych korzyści. Podchodziłbym do tego po prostu z dozą sceptycyzmu.

W świetle ograniczonych dowodów, spożycie większej ilości protein na noc może być jednak dalej prawdopodobnie dobrym pomysłem.

Referencje

  1. Jarosz M. Normy żywienia dla populacji Polski, Instytut Żywności i Żywienia, Warszawa, 2017
  2. Strasser B, Volaklis K, Fuchs D, Burtscher M. Role of Dietary Protein and Muscular Fitness on Longevity and Aging. Aging Dis. 2018 Feb 1;9(1):119-132.
  3. Morton RW, Murphy KT, McKellar SR i in. A systematic review, meta-analysis and meta-regression of the effect of protein supplementation on resistance training-induced gains in muscle mass and strength in healthy adults. Br J Sports Med. 2018 Mar;52(6):376-384.
  4. Helms ER, Aragon AA, Fitschen PJ. Evidence-based recommendations for natural bodybuilding contest preparation: nutrition and supplementation. J Int Soc Sports Nutr. 2014 May 12;11:20
  5. Lemon PW. Effects of exercise on dietary protein requirements. Int J Sport Nutr. 1998 Dec;8(4):426-47
  6. Tipton KD. Nutritional Support for Exercise-Induced Injuries. Sports Med. 2015 Nov;45 Suppl 1:S93-104
  7. Schoenfeld BJ, Aragon AA. How much protein can the body use in a single meal for muscle-building? Implications for daily protein distribution. J Int Soc Sports Nutr.; 2018. 15(1):10.
  8. Hoffman JR, Falvo MJ. Protein – Which is Best? J Sports Sci Med. 2004 Sep 1;3(3):118-30.
  9. Antonio J, Ellerbroek A, Silver T i in. A high protein diet (3.4 g/kg/d) combined with a heavy resistance training program improves body composition in healthy trained men and women–a follow-up investigation. J Int Soc Sports Nutr 2015 Oct 20;12:39.
  10. Devries MC, Sithamparapillai A, Brimble KS. Changes in Kidney Function Do Not Differ between Healthy Adults Consuming Higher- Compared with Lower- or Normal-Protein Diets: A Systematic Review and Meta-Analysis. J Nutr. 2018 Nov 1;148(11):1760-1775.
  11. Evenepoel P, Geypens B, Luypaerts A i in. Digestibility of cooked and raw egg protein in humans as assessed by stable isotope techniques. J Nutr. 1998 Oct;128(10):1716-22.
  12. Rehman Zia-ur, Shah WH. Thermal heat processing effects on antinutrients, protein and starch digestibility of food legumes. Food Chemistry 2005 June; 91(2):327-331
  13. Aragon AA, Schoenfeld BJ. Nutrient timing revisited: is there a post-exercise anabolic window? J Int Soc Sports Nutr. 2013 Jan 29;10(1):5.
  14. Phillips SM. A brief review of critical processes in exercise-induced muscular hypertrophy. Sports Med. 2014 May;44 Suppl 1:S71-7
  15. Joy JM, Vogel RM, Shane Broughton K i in. Daytime and nighttime casein supplements similarly increase muscle size and strength in response to resistance training earlier in the day: a preliminary investigation. J Int Soc Sports Nutr. 2018 May 15;15(1):24.