Zaznacz stronę

Rola i znacznie protein w procesie jakim jest szeroko pojęte kształtowanie sylwetki nie ulega już praktycznie żadnym wątpliwościom, a ich odpowiednie spożycie uznaje się za jeden z aspektów fundamentalnych, o który należy zadbać gdy celem jest zwiększenie masy mięśniowej lub ograniczenie jej utraty w okresie ujemnego bilansu energetycznego. Ostatnimi czasy coraz większą istotność przypisuje się jednak jednemu z aminokwasów (wchodzącemu w skład białek mięśniowych) – leucynie. Sugeruje się bowiem, że konsumpcja leucyny działa jako swego rodzaju stymulujący sygnał do syntezy białek mięśniowych i tym samym „trigger” całej kaskady reakcji odpowiedzialnych za przebudowę mięśni.

Już ponad 10 lat temu wysunięto hipotezę progu leucynowego, która zakłada, że w celu maksymalizacji wzrostu procesu syntezy białek mięśniowych (MPS) po spożyciu posiłku bogatego w białko, stężenie leucyny musi osiągnąć pewien poziom – przekroczyć próg leucynowy. Wielkość odpowiedzi MPS wydaje się więc proporcjonalna do szczytowego stężenia leucyny w osoczu (lecz do pewnego stopnia i przy spełnieniu pewnych założeń).

Biorąc pod uwagę przytoczone zagadnienie, produkty białkowe, które są bogate w ten aminokwas będą znacznie skuteczniejsze w procesie stymulacji MPS w porównaniu do pokarmów zasobnych w proteiny, lecz z małą zawartością leucyny (np. odżywka białkowa vs. białko sojowe) [1].

Słowem wstępu

Białka mięśni szkieletowych są ciągle przebudowywane poprzez jednoczesne procesy syntezy białek mięśniowych (MPS) i rozpadu białek mięśniowych (MPB). W normalnych warunkach oba procesy – kolokwialnie pisząc – równoważą się. Nie dochodzi wtedy ani do istotnego wzrostu, ani utraty masy mięśniowej. Dopiero w sytuacji gdy proces syntezy (MPS) przekroczy tempo rozpadu, może dojść do przyrostu muskulatury. Analogicznie – gdy MPB przekracza MPS (co ciekawe, przeważnie nie wynika to z nagłego wzrostu MPB, lecz istotnego spadku MPS) – może dojść do utraty tkanki mięśniowej.

Skąd domysły o istotności leucyny?

Prócz wstępnych domysłów na poziomie fizjologii, zaczęło się od badań na modelu zwierzęcym. Jednym z szczególnie ciekawych prac jest badanie Norton LE i in. (2009), w którym zaobserwowano, że u szczurów wysokość piku, ale nie czas trwania MPS, jest proporcjonalny do zawartości leucyny w posiłku. Późniejsze prace z udziałem ludzi przyniosły dość podobne rezultaty.

Od czego zależy próg leucynowy?

– Aktywność fizyczna

Sugeruje się, że u młodych, trenujących osób, już przy dawce 20 gramów białka serwatkowego (1,7 – 2,4 g leucyny) notuje się maksymalizację syntezy białek mięśniowych. Natomiast z drugiej strony – częste okresy bezczynności fizycznej mogą wywoływać oporność anaboliczną, w wyniku której należy dostarczyć większej dawki białka, aby zwiększyć syntezę białek mięśniowych powyżej tempa w spoczynku [3].

Do podobnej sytuacji dochodzi w konsekwencji kontuzji z unieruchomieniem. Sugeruje się wtedy istotnie zwiększyć podaż białka w celu jak największego zachowania masy mięśniowej [4].

– Okres okołotreningowy

O ile w przypadku spoczynku, odpowiedź anaboliczna (wzrost MPS) nie różni się istotnie między podażą 20 a 40 gramów protein ( z odżywki białkowej), o tyle w okresie potreningowym, podaż 40 gramów wypada znacznie lepiej. Sugeruje się, że ważnym aspektem jest tu ilość przetrenowanych partii mięśniowych [4].

– Bilans energetyczny

Ze względu na ograniczoną dostępność energii, białka mięśniowe są mniej wrażliwe na bodziec w postaci aminokwasów – wspomniana już oporność anaboliczna. W konsekwencji dochodzi do ograniczenia procesu budowania masy mięśniowej, a nawet do jej utraty. MPS w spoczynku jest istotnie niższe w porównaniu do stanu, w którym dostarczana jest odpowiednia suma energii. Wydaje się więc, że podczas deficytu energetycznego należy dostarczać więcej białka ogółem (takie są również rekomendacje) [5,6].

– Wiek?

U osób starszych tytułowy próg jest prawdopodobnie wyższy. Choć pojedyncze prace wskazują, iż oporność anaboliczna nie musi być bezpośrednio związana z wiekiem (w niektórych pracach u zdrowych osób w podeszłym wieku ona nie występowała), to większość badań wskazuje na występowanie wspomnianej oporności u seniorów [7,8].

Leucyna to jednak nie wszystko…

Wszystkie egzogenne aminokwasy są wymagane do syntezy białek, a brak jednego lub więcej „cegiełek” może wpłynąć na odpowiedź MPS. Znamiennym przykładem są tu białka roślinne, które przeważnie są niekompletne.

Wykazano, że w celu maksymalizacji białek mięśniowych należy spożyć dużo wyższą porcję niektórych białek roślinnych. Przykładowo, dopiero 65 g hydrolizatu białka pszenicy (dopasowując do zawartości leucyny w 35 g białka serwatki) było w stanie znacznie zwiększyć syntezę białek mięśniowych.

Co ciekawe, istnieją białka roślinne o wysokiej zawartości leucyny – np. kukurydza, w której zawartość leucyny (13,5%) jest większa niż białka serwatki (11,0%). Brakuje jej jednak innych niezbędnych aminokwasów (m.in. lizyny), stąd prawdopodobnie nie będzie lepszym rozwiązaniem od białek mlecznych (choć nie zostało to sprawdzone eksperymentalnie, stąd w tej materii pozostaje bazować na spekulacjach) [9].

Czy dodatek leucyny do posiłku bazującego na roślinach to dobry pomysł?

W przypadku posiłku, w którym ewidentnie aminokwasem ograniczającym jest leucyna, to prawdopodobnie tak, lecz do tej pory nie zostało opublikowane żadne badanie interwencyjne, w którym by to sprawdzano.

Czy dodatek leucyny do posiłku ubogiego w białko to dobry pomysł?

W kontekście maksymalizacji syntezy białek mięśniowych, istnieją dowody, że tak. W pracy z roku 2014, 6,25 g białka serwatkowego uzupełnionego leucyną do 5,0 g całkowitej leucyny wywołało podobny wzrost MPS jak 25 g białka serwatki u młodych mężczyzn po treningu oporowym [10]. W badaniu z roku 2018, 10 g białka mlecznego uzupełnionego leucyną do 3,0 g całkowitej leucyny wywołało podobny wzrost MPS jak 25 g białka serwatki u starszych kobiet po jednostronnych ćwiczeniach oporowych [11]. W pracach z 2006 i 2013 roku, dodanie leucyny (3,5 / 2,5 g) do źródła białka kazeinowego (30/20 g) również istotnie zwiększyło MPS u osób starszych [12,13]

Co jednak kluczowe – dodatek leucyny będzie miał prawdopodobnie sens jedynie w przypadku posiłku, w której tytułowego aminokwasu brakuje. W przypadku odpowiedniej podaży leucyny, jej dodatek nie ma prawdopodobnie sensu. W badaniu z roku 2006 dodatek 3,4 g leucyny do białka serwatkowego (16,6 g) nie przyniósł lepszych efektów w porównaniu z samą serwatką (po treningu nóg) [14].

Czy przekłada się to na wzrost masy mięśniowej?

Tego do końca nie wiemy. W pracy z roku 2009 po 12 tygodniach suplementacji leucyną (2,5 g x 3 dziennie) nie zaobserwowano wzrostu masy mięśniowej u starszych mężczyzn w porównaniu do placebo [15]. Uczestnicy nie wykonywali jednak treningu o charakterze oporowym.

W badaniu z roku 2012, w którym podawano  4 g leucyny do posiłku, 3 razy dziennie, zanotowano zwiększenie syntezy białek mięśniowych po 2 tygodniach suplementacji leucyną u starszych mężczyzn w porównaniu do placebo. Nie badano jednak zmian w składzie ciała [16].

W roku 2018 opublikowano badanie, w którym podawano 2,5 g leucyny, trzy razy dziennie młodym, unieruchomionym (potencjalnie w wyniku kontuzji) mężczyznom. Po 7-dniowej interwencji nie zaobserwowano różnic między grupą placebo a kontrolną w kontekście utraty masy mięśniowej [17].

Niestety aktualne dane w tej materii są mocno ograniczone (przez czas trwania badania, czy brak treningu oporowego), jednak hipotetycznie wydaje się, że taka strategia może się sprawdzić. Przy czym należy oczekiwać na kolejne prace w tej materii.

Czy sama leucyna wystarczy?

Zdecydowanie nie. Choć leucyna stymuluje mTOR, to sama nie zbuduje mięśni. Do przebudowy białek mięśniowych niezbędne są wszystkie egzogenne aminokwasy (EAA). Suplementacja leucyny w pojedynkę jest również niewystarczająca do zwiększenia syntezy białek mięśniowych, co zostało wykazane w badaniach interwencyjnych [18].

Ile wynosi próg leucynowy?

To pytanie nie bez powodu zostawiłem na sam koniec. Choć w wielu pracach naukowych sugeruje się różne wartości (najczęściej sięgają one 2-4 gramów) to tak naprawdę – tego do końca nie wiemy. Jak już wspomniałem – może się on istotnie różnić pomiędzy poszczególnymi osobnikami, okresem kiedy białko jest spożywane, prawdopodobnie zależy również od strawności białka, występowania innych aminokwasów (np. pozostałych BCAA – więcej o tym TUTAJ), czy innych komponentów posiłków. Określenie więc ogólnej, konkretnej wartości nie będzie dokładne.

Referencje

  1. Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, Tarnopolsky MA, Phillips SM. Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. Journal of Applied Physiology 107.3 (2009): 987-992.
  2. Norton LE, Layman DK, Bunpo P i in. The leucine content of a complete meal directs peak activation but not duration of skeletal muscle protein synthesis and mammalian target of rapamycin signaling in rats. J Nutr. 2009 Jun;139(6):1103-9
  3. Tipton KD. Nutritional Support for Exercise-Induced Injuries. Sports Med. 2015 Nov;45 Suppl 1:S93-104.
  4. Witard OC, Jackman SR, Breen L. Myofibrillar muscle protein synthesis rates subsequent to a meal in response to increasing doses of whey protein at rest and after resistance exercise. Am J Clin Nutr. 2014 Jan;99(1):86-95
  5. Areta JL, Burke LM, Camera DM. Reduced resting skeletal muscle protein synthesis is rescued by resistance exercise and protein ingestion following short-term energy deficit. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2014 Apr 15;306(8):E989-97
  6. Helms ER, Aragon AA, Fitschen PJ. Evidence-based recommendations for natural bodybuilding contest preparation: nutrition and supplementation. J Int Soc Sports Nutr. 2014 May 12;11:20.
  7. Moro T, Brightwell CR, Deer RR i in. Muscle Protein Anabolic Resistance to Essential Amino Acids Does Not Occur in Healthy Older Adults Before or After Resistance Exercise Training. J Nutr. 2018 Jun 1;148(6):900-909.
  8. Witard OC, Wardle SL, Macnaughton LS, Hodgson AB, Tipton KD. Protein Considerations for Optimising Skeletal Muscle Mass in Healthy Young and Older Adults. Nutrients. 2016 Mar 23;8(4):181.
  9. Gorissen SHM, Crombag JJR, Senden JMG i in. Protein content and amino acid composition of commercially available plant-based protein isolates. Amino Acids. 2018 Dec;50(12):1685-1695
  10. Churchward-Venne TA, Breen L, Di Donato DM i in. Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial. Am J Clin Nutr. 2014 Feb;99(2):276-86
  11. Devries MC, McGlory C, Bolster DR i in. Leucine, Not Total Protein, Content of a Supplement Is the Primary Determinant of Muscle Protein Anabolic Responses in Healthy Older Women. J Nutr. 2018 Jul 1;148(7):1088-1095
  12. van Vliet S, Smith GI, Porter L i in. The muscle anabolic effect of protein ingestion during a hyperinsulinemic euglycemic clamp in middle-aged women is not caused by leucine alone. J Physiol. 2018 Oct;596(19):4681-4692
  13. Rieu I, Balage M, Sornet C i in. Leucine supplementation improves muscle protein synthesis in elderly men independently of hyperaminoacidaemia. J. Physiol. 2006;575:305–315.
  14. Wall BT, Hamer HM, de Lange A i in. Leucine co-ingestion improves post-prandial muscle protein accretion in elderly men. Clin. Nutr. 2013;32:412–419.
  15. Verhoeven S, Vanschoonbeek K, Verdijk LB i in. Long-term leucine supplementation does not increase muscle mass or strength in healthy elderly men. Am. J. Clin. Nutr. 2009;89:1468–1475.
  16. Casperson SL, Sheffield-Moore M, Hewlings SJ, Paddon-Jones D. Leucine supplementation chronically improves muscle protein synthesis in older adults consuming the RDA for protein. Clin. Nutr. 2012;31:512–519
  17. Backx EMP, Horstman AMH, Marzuca-Nassr GN i in. Leucine Supplementation Does Not Attenuate Skeletal Muscle Loss during Leg Immobilization in Healthy, Young Men. Nutrients. 2018 May 17;10(5).
  18. Tipton KD, Elliott TA, Ferrando AA, Aarsland AA, Wolfe RR. Stimulation of muscle anabolism by resistance exercise and ingestion of leucine plus protein. Appl. Physiol. Nutr. Metab. 2009;34:151–161.
Share This